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La lisozima en una forma 100% purificada puede obtenerse
fácilmente mediante NaCl (5%) a pH 9.5-9.8 utilizando el méto-
do de cristalización y un tampón de acetato (pH=4.5) (Whita-
ker, Wong, & Voragen, 2003). La lisozima de pato ha mostrado
una mayor actividad anti-Salmonella enteritidis en compara-
ción con la lisozima de pollo, y exhibe un efecto sinérgico en
combinación con la lactoferrina de manera similar a la lisozima
de pollo (Naknukool, Hayakawa, Uno, & Ogawa, 2009). En con-
traste con la clara de huevo de pollo y pato, la clara de huevo
de emú contiene niveles muy bajos de lisozima (Maehashi et
al., 2012).
La lisozima constituye aproximadamente el 0.5 % de la frac-
ción de albúmina y el 3.5% de las proteínas totales de la clara
de huevo, basada en la actividad lítica (Malicki, Jarmoluk, &
Bruzewicz, 2004; Whitaker et al., 2003). La actividad enzimática
de la lisozima se mide cuantificando la pérdida de turbidez de
una suspensión de células de Micrococcus lysodeikticus liofili-
zadas en un tampón de fosfato a 25°C (Weert, Hoechstetter,
Hennink, & Crommelin, 2000). La reducción de la dispersión
óptica a 450 nm en 0.001 min.-1 es equivalente a 1 unidad (U) de
actividad enzimática (Proctor et al., 1988). Sin embargo, la pér-
dida de turbidez podría estar relacionada con la ruptura de
células bacterianas y no es igual a la escisión de los enlaces
glicosídicos debido a la acción lítica de la enzima lisozima (Whi-
taker et al., 2003).
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